动物学： 免疫球蛋白；

医学： 免疫球蛋白：结构上与糖蛋白有关，功能上作为抗体的物质。根据结构和生物学活性，免疫球蛋白有五类(IgM ，IgG， IgA， IgD和IgE)。称之为单体的免疫球蛋白分子的基本结构单位是呈Y形的分子。它由两条重链(H)和两条轻链(L)组成(见附图)。IgD，IgG和IgE仅以单体出现。IgM和IgA则可能以单体或多聚体出现。多聚体免疫球蛋白含有附加的多肽，叫J链。分泌型IgA含有另一种结构，叫分泌片(SC)。每一条肽链包含一个可变区(VH或VL)和一个恒定区(CH或CL)，它们均由不同的基因编码。VH和VL区的部分组成了抗原结合部。在单体的每一个“臂”(Fab区)上有一个抗原结合部。每一个人可能有大约104不同的VH区和103不同的VL区。这两者结合起来可以产生大约107不同的抗原结合部，每一个都有明显的抗原特异性。CH区的部分构成单体分子的“体”(FC区)，它含有反映不同生物学活性的各种部位。在任一免疫球蛋白分子内，所有H链都是相同的，L链也是如此。CH区不仅决定着H链所属的重链类，也决定着分子所属的免疫球蛋白类。重链类是用希腊字母(μ，δ，γ，ε和α)表示的，它与免疫球蛋白类的拉丁字母(如用μ表示IgM)是相应的。轻链有两型，用κ和λ表示。这两者均可与任一类重链结合，而产生某一免疫球蛋白类。在人体免疫球蛋白中，IgM，IgG和IgA三类有亚类，即在这些免疫球蛋白类别中有数个类似的但又可以区别的CH区基因。此外，λ轻链型也有亚类。这些亚类(亚型)用许多后缀表示，如IgGl和γ1亚类和λ2亚型。抗体除了通过与抗原的结合产生作用(如受抗体包被时，病毒被中和，某些细菌不能再侵犯粘膜表面)以外，某类抗体当与抗原结合时还能触发其它一些过程：如IgM和IgG可活化经典补体途径，IgA和IgG可活化旁路补体途径，IgM，IgG1和IgG3可起调理素的作用，触发巨噬细胞和中性粒细胞对结合抗原的吞噬作用。IgE唯一的功能就是介导速发型超敏反应(参见reactions项下)。它能与嗜碱性粒细胞和肥大细胞上的特异受体结合，当与抗原结合时触发释放一些介质。IgG是唯一能通过胎盘输送给胎儿的免疫球蛋白，它能保护胎儿和新生儿，防止感染。另见gene项下的immunoglobulin genes，region项下的homology region，以及见allotype， idiotype和isotype项；

生物学： 免疫球蛋白；

药学： 免疫球蛋白；